Вологозв’язуюча здатність (ВЗЗ) білків є одним з найважливіших функціональних показників, завдяки якому харчові гелі можуть утримувати від 50–60% (дисперсні гелі) до 90–98% (молекулярні гелі) води.
Основні принципи
На характер взаємодії «білок–вода» (швидкість і міцність зв’язування води білком) впливають такі чинники як:
- вид і склад білка (наявність заряджених, полярних і вільних пептидних груп);
- його структура, характер конформації (ступінь нативності або денатурації, які спричиняють доступність пептидних ланцюгів і іонізованих амінокислотних залишків);
- ступінь пористості поверхні білкової молекули (яка визначає загальну площу поверхні сорбції);
- величина рН системи (що характеризує рівень іонізації карбокси– і аміно груп);
- концентрація солей в системі (вплив яких залежить від виду катіонів та аніонів);
- температура середовища.
Так як вологозв’язуюча здатність білків в основному характеризується адсорбцією води за участю гідрофільних залишків амінокислот, рівень ВЗЗ буде залежати від виду, складу і структури білка.
Спіралеподібні поліпептидні ланцюги
Вони є структурною одиницею фібрилярних білків, в процесі набухання і подальшого гелеутворення можуть містити:
- частина вільних аміногруп (аміногрупи бічних ланцюгів, які не вступили у взаємодію);
- N–кінцеві групи головних поліпептидних ланцюгів;
- частина карбоксильних груп бічних ланцюгів;
- С–кінцеві групи головних поліпептидних ланцюгів, які наряду з NH–CO пептидних зв’язків, ОН тирозину та інших. Виконують роль гідрофільних центрів, здатних утримувати диполі води.
Число орієнтовних і міцно зв’язаних диполів води в мономолекулярному шарі гідрофільних центрів становить для –ОН – 3, –СООН – 4, –NH2–3, пептидного зв’язку–2. Таким чином, знаючи кількість амінокислотних залишків в ланцюзі білка, можна розрахувати число молекул води, що він зв’язав.
Поліпептидні ланцюги глобулярних білків
У водному середовищі згортаються таким чином, що гідрофобні ділянки, взаємно притягаючись міжмолекулярними силами, утворюють внутрішнє ядро глобули. Ланцюг головних (пептидних) валентностей спірально розташовується на поверхні, між окремими витками ланцюга діють сили водневих зв’язків. Таким чином, сітка пептидних зв’язків і гідрофільні бічні ланцюги утворюють звернену в воду гідрофільну поверхню глобули.Здатність глобулярних білків до взаємодії з водою визначається величиною заряду на поверхні глобули і величиною питомої поверхні білкових частинок, тобто ступенем лисперсності. Їх стабільність в розчині залежить від двох взаємопов’язаних факторів: гідратації і електричного заряду. При достатньому віддаленні pH середовища від ізоелектричної точки білка гідрофільні центри на поверхні глобули несуть на собі точкові електричні заряди переважно одного знака (при рH нижче ізоелектричної точки негативні, а вище позитивні). В результаті між іонізованими бічними ланцюгами на поверхні глобули виникають електростатичні сили відштовхування, а самі іонізовані групи бічних ланцюгів оточуються дифузною хмарою з іонів протилежного знаку і диполів води.
Адсорбційна волога
Більша частина поверхневої енергії гідрофільних центрів витрачається на утворення першого мономолекулярного шару з диполів води. Однак, енергетичного потенціалу гідрофільних центрів цілком вистачає для утворення додаткових шарів молекул води. Таким чином, виникає поступовий перехід від гідратного шару до дифузного з поступовим зменшенням орієнтації і міцності зв’язку. Так як така багатошарова фіксація молекул води силовим полем гідрофільних груп є не що інше, як явище адсорбції, то і воду, утримувану таким чином, включаючи гідратаційну, прийнято називати адсорбційною.Кількість гідратної вологи становить 4–10 г на 100 г; загальна кількість адсорбційної вологи – від 20 до 70% до сухої речовини.Адсорбційна волога частково розташовується на поверхнібілкових частинок, а певна частина проникає всередину білкової молекули, де вона розклинює структуру молекули, викликаючи ослаблення взаємодії між полярними групами і збільшення відстані між молекулярними ланцюгами. Розклинююча дія води посилюється за рахунок здатності диполів води асоціювати один з одним (одна молекула води орієнтує біля себе 4 інших молекул). При достатній кількості води, завдяки її високій діелектричній постійної, виникає взаємодія між полярними групами білкових молекул і диполями води, збільшуючи розчинність.Якщо сили взаємодії між диполями перевищують такі ж сили між молекулами, відбувається розчинення білка.
Вплив солей на ВЗЗ та розчинність білків
Крім реакції середовища (pH) на величину вологозв’язуючої здатності білків істотно впливає присутність солей.В умовах підвищених концентрацій солей лужних і лужноземельних металів гідратація білків, як правило, зменшується, причому в ряді випадків може навіть статися їх висолювання з розчинів. Зокрема, іони, здатні до сильної гідратації і характеризуються слабкою адсорбцією полярними групами білків (сульфати, карбонати), володіють сильною зневодненою дією. Солі магнію, кальцію, барію в помірних концентраціях забезпечують підвищення рівня набрякання білків і величини вологозв’язуючої здатності. Такі солі як хлорид натрію і хлорид калію при визначених умовах можуть або підвищувати, або знижувати ступінь гідратації білків (в залежності від їх виду і концентрації). За даними ряду дослідників міофібриллярні білки в присутності солі в стані зв’язати до 20 частин води на 1 г.Деякі білки можуть утворювати комплекси з різними катіонами і аніонами, що, як правило, призводить до втрати розчинності і падіння вологозв’язувальної здатності. Особливо сильно білки взаємодіють з іонами хрому, алюмінію і міді. Ці солі утворюють комплексні сполуки з групами –СООН, –NH2, –ОН, а також з пептидними групами білка. З аніонів подібною дією володіють аніони гексаметофосфатів, фосфорномолібденової і фосфорновольфрамової кислот, а також аніони їх солей. Розчинність, особливо комплексних білків, багато в чому залежить від іонної сили електроліту, присутнього в розчині. При достатній концентрації електроліту може відбуватися дисоціація білкових комплексів. Наприклад, в присутності 6–7% хлориду натрію або 0,3–0,5% триполіфосфата натрію має місце розпад актоміозинового комплексу. Нагрівання білків у водному середовищі до температури денатурації призводить до їх агрегування, падіння розчинності, зменшенню вологозв’язувалної здатності.
Для практичних цілей як у виробничих умовах, так і при комп’ютерному проектуванні рецептур м’ясопродуктів, можна скористатися довідковими даними, які характеризують значення вологоутримуючої здатності основних видів м’ясної сировини і білковмісних інгредієнтів, які застосовують у технології м’ясних виробів. Зокрема, знаючи рецептурний склад варених ковбас, тип оболонки і рівень термовитрат, можна розрахунковим шляхом визначити необхідну кількість технологічної вологи, що додається при куттеруванні.
