Влагосвязывающая способность белков является одним из важнейших функциональных показателей, благодаря которому пищевые гели могут содержать от 50-60% (дисперсные гели) до 90-98% (молекулярные гели) воды.
Основные принципы
На характер взаимодействия «белок-вода» (скорость и прочность связывания воды белком) влияют такие факторы как:
- вид и состав белка (наличие заряженных, полярных и свободных пептидных групп);
- его структура, характер конформации (степень нативности или денатурации, вызывающие доступность пептидных цепей и ионизированных аминокислотных остатков);
- степень пористости поверхности белковой молекулы (определяющей общую площадь поверхности сорбции);
- величина рН системы (характеризующая уровень ионизации карбокси- и аминогрупп);
- концентрация солей в системе (воздействие которых зависит от вида катионов и анионов);
- температура среды.
Так как влагосвязывающая способность белков в основном характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, уровень СВЗ будет зависеть от вида, состава и структуры белка.
Спиралевидные полипептидные цепи
Они являются структурной единицей фибриллярных белков, в процессе набухания и последующего гелеобразования могут содержать:
- часть свободных аминогрупп (аминогруппы боковых цепей, не вступивших во взаимодействие);
- N-конечные группы главных полипептидных цепей;
- часть карбоксильных групп боковых цепей;
- С–концевые группы главных полипептидных цепей, наряду с NH–CO пептидных связей, ОН тирозина и других. Исполняют роль гидрофильных центров, способных удерживать диполи воды.
Число ориентировочных и прочно связанных диполей воды в мономолекулярном слое гидрофильных центров составляет для –ОН – 3, –СООН – 4, – NH2–3, пептидной связи –2. Таким образом, зная количество аминокислотных остатков в цепи белка, можно рассчитать число связавших их молекул воды.
Полипептидные цепи глобулярных белков
В водной среде сворачиваются таким образом, что гидрофобные участки, взаимно притягиваясь между молекулярными силами, образуют внутреннее ядро глобулы. Цепь главных (пептидных) валентностей спирально располагается на поверхности, между отдельными витками цепи действуют силы водородных связей. Таким образом, сетка пептидных связей и гидрофильные боковые цепи образуют обращенную в воду гидрофильную поверхность глобулы. Способность глобулярных белков к взаимодействию с водой определяется величиной заряда на поверхности глобулы и величиной удельной поверхности белковых частиц, т.е. Их стабильность в растворе зависит от двух взаимосвязанных факторов: гидратации и электрического заряда. При достаточном удалении pH среды от изоэлектрической точки белка гидрофильные центры на поверхности глобулы несут на себе точечные электрические заряды преимущественно одного знака (при pH ниже изоэлектрической точки отрицательные, а выше положительные). В результате между ионизированными боковыми цепями на поверхности глобулы возникают электростатические отталкивающие силы, а сами ионизированные группы боковых цепей окружаются диффузным облаком из ионов противоположного знака и диполей воды.
Адсорбционная влага
Большая часть поверхностной энергии гидрофильных центров тратится на образование первого мономолекулярного слоя из диполей воды. Однако энергетического потенциала гидрофильных центров вполне достаточно для образования дополнительных слоев молекул воды. Таким образом, возникает постепенный переход от гидратного слоя к диффузному с постепенным уменьшением ориентации и прочности связи. Так как такая многослойная фиксация молекул воды силовым полем гидрофильных групп является не что иное, как явление адсорбции, то и воду, удерживаемую таким образом, включая гидратационную, принято называть адсорбционной. Количество гидратной влаги составляет 4–10 г на 100 г; общее количество адсорбционной влаги – от 20 до 70% до сухого вещества. Адсорбционная влага частично располагается на поверхности белковых частиц, а определенная часть проникает внутрь белковой молекулы, где она расклинивает структуру молекулы, вызывая ослабление взаимодействия между полярными группами и увеличение расстояния между молекулярными цепями. Расклинивающее действие воды усиливается за счет способности диполей воды ассоциировать друг с другом (одна молекула воды ориентирует около себя 4 других молекул). При достаточном количестве воды, благодаря ее высокой диэлектрической постоянной, возникает взаимодействие между полярными группами белковых молекул и диполями воды, увеличивая растворимость. Если силы взаимодействия между диполями превышают такие же силы между молекулами, происходит растворение белка.
Воздействие солей на ВЗЗ и растворимость белков
Помимо реакции среды (pH) на величину влагосвязывающей способности белков существенно влияет присутствие солей. В условиях повышенных концентраций солей щелочных и щелочноземельных металлов гидратация белков, как правило, уменьшается, причем в ряде случаев может даже произойти их высаливание из растворов. В частности, ионы, способные к сильной гидратации и характеризующиеся слабой адсорбцией полярными группами белков (сульфаты, карбонаты), обладают сильным обезвоженным действием. Соли магния, кальция, бария в умеренных концентрациях обеспечивают повышение уровня набухания белков и величины влагосвязывающей способности. Такие соли, как хлорид натрия и хлорид калия при определенных условиях, могут либо повышать, либо снижать степень гидратации белков (в зависимости от их вида и концентрации). По данным ряда исследователей миофибриллярные белки в присутствии соли в состоянии связать до 20 частей воды на 1 г. Некоторые белки могут образовывать комплексы с различными катионами и анионами, что, как правило, приводит к потере растворимости и падению влагосвязывающей способности. Особенно сильно белки взаимодействуют с ионами хрома, алюминия и меди. Эти соли образуют комплексные соединения с группами СООН, NH2, ОН, а также с пептидными группами белка. Из анионов подобным действием обладают анионы гексаметофосфатов, фосфорномолибденовой и фосфорновольфрамовой кислот, а также анионы их солей. Растворимость особенно комплексных белков во многом зависит от ионной силы электролита, присутствующего в растворе. При достаточной концентрации электролита может происходить диссоциация белковых комплексов. Например, в присутствии 6-7% хлорида натрия или 0,3-0,5% триполифосфата натрия имеет место распад актомиозинового комплекса. Нагрев белков в водной среде до температуры денатурации приводит к их агрегированию, падению растворимости, уменьшению влагосвязывающей способности.
Для практических целей как в производственных условиях, так и при компьютерном проектировании рецептур мясопродуктов можно воспользоваться справочными данными, характеризующими значение влагоудерживающей способности основных видов мясного сырья и белкосодержащих ингредиентов, применяемых в технологии мясных изделий. В частности, зная рецептурный состав вареных колбас, тип оболочки и уровень терморасходов, можно расчетным путем определить необходимое количество прилагаемой при куттерировании технологической влаги.
